Ayer, en el marco del Congreso de la Federación Española de Biotecnólogos tuve la oportunidad de entrevistar a Ada Yonath. Esta científica israelí, galardonada con el premio Nobel de Química en el 2009, se anticipaba una entrevistada intensa, por decir lo mínimo. Los responsable de prensa de L´Oréal, firma que la invitó a participar del congreso y que la galardonó con el premio L´Oréal Unesco en 2008, me lo habían anticipado y resultó exactamente así. Ada, se mostró encantadora, con un humor a prueba de balas y una inteligencia de misil que ataca todo lo que se le pone por delante: sean gobiernos, sus colegas galardonados con el Nobel, la financiación en ciencia, la educación y el origen de la vida.

Pero antes de meternos de lleno en la entrevista, resulta imprescindible comprender la razón por la cual le dieron la anhelada medalla sueca: básicamente por definir la estructura del ribosoma a partir de cristalografía.

El ribosoma, en síntesis, es la parte de la célula que se encarga de producir, fabricar o traducir el ARN que entra y transformarlo en proteínas. Los genes codifican estas proteínas y gracias a estas las osas polares tienen su celo en una época del año, los humanos reaccionamos ante enfermedades o las plantas abren sus flores. Aquí se decide nuestra vida…en cierto sentido. Cada segundo, el ribosoma produce entre 15 y 40 péptidos (la raíz de las proteínas) y lo hace de modo casi perfecto: tiene un margen de error de 1 cada millón. Por ello el ribosoma es dónde los antibióticos apuntan su carga: para inhibir la síntesis de ciertas proteínas que algunas bacterias provocan y que son las que nos causan enfermedades.

Conocer la estructura del ribosoma y su funcionamiento resultaba por lo tanto fundamental, pero las diferentes técnicas que se empleaban para estudiarlo nunca lograban revelar este misterio. Hasta que llegó Ada y contradijo 67 artículos científicos que explicaban porqué era imposible estudiar el ribosoma mediante cristalografía. Esta ciencia estudia la estructura de la materia de un modo similar, hablando muy mal y muy pronto, al funcionamiento de la ecolocalización: se emite una onda que rebota en el objeto y nos devuelve información sobre él: distancia, estructura, etc. Solo que en lugar de utilizar una onda sonora, la cristalografía utiliza una onda del espectro lumínico: los rayos X. La gran dificultad es que este tipo de ondas daña el tejido vivo. La respuesta fue utilizar tecnología criogénica, muchísimo frío hablando en cristiano, para evitar el deterioro.

Pregunta: ¿Por qué sabía que había 67 artículos científicos y cientos de científicos que estaban equivocados y que era posible revelar la estructura del ribosoma?

Primero se hace un silencio… Y entonces se lanza con el primer misil: «Yo descubrí porqué ellos no lo podían hacer. Tenía pequeñas evidencias de que se podía. Recuerdo que en Berlín, cuando pregunté cual era la mejor óptica para hacer una observación específica en cristalografía, me preguntaron si había ido a estudiar o a jugar. Jamás pensaron que lo conseguiría. Creo que tuve suerte porque hubo algunas personas que creyeron en mi, verdaderos gigantes que me apoyaron. Creo que ellos tampoco estaban convencidos que funcionaría… ¡Pero inicialmente yo tampoco lo estaba! De hecho tanto Venkatraman Ramakrishnan como Thomas A. Steitz no creyeron que sería posible y no fueron precisamente colaborativos en ciertos momentos de la investigación. Pero paso a paso lo conseguí.»

P: ¿Hubo una epifanía, un momento Eureka o fue cuestión de trabajo y perseverancia?

R: Supongo que la culpa la tienen los osos polares. Recuerdo que leí que estos animales, cuando hibernan y mantienen sus funciones a un nivel mínimo, agrupan sus células de un modo sumamente ordenado en términos estructurales, como los cristales. Se me ocurrió que el estrés podría provocar esto y me puse a investigar otras formas de vida sometidas a estrés: bacterias del Mar Muerto, por ejemplo la Haloarcula marismortui. Y sucedía lo mismo.

P: Y entonces se dio cuenta que lo había conseguido.

R: Recuerdo que en un momento dado, después de cuatro años de investigación, enviamos nuestro primer trabajo a Journal of Molecular Biology, un trabajo que hoy no se publicaría, y solicité dinero a la NIH (Instituto de Salud de Estados Unidos, una de las mayores entidades en lo que a fondos para científicos se refiere). Quería solicitar dinero para proseguir con la investigación y para ello debía completar un formulario y enviar mi artículo…aunque este no estuviera aún publicado. Hice todo, excepto enviar el artículo…no vi ese apartado. Al cabo de unos meses, me llegó una carta diciendo que mi solicitud había sido rechazada por no haberlo hecho. Y justo la semana que recibo la carta, se publica mi trabajo. Lo extraño es que unos días después recibo una llamada telefónica, del NIH…como que de la nada nos llamen de la NASA. La persona que me habla es muy amable y en buenos términos me explica porqué fue rechazada mi solicitud, vamos, lo mismo que la carta. Me dice que lamenta mucho esto, porque es un proyecto muy interesante y que en breve se abrirá el plazo para nuevas solicitudes y me sugiere que me presente. Me suena muy raro que el NIH llame a un solicitante y le agradezco pero le pregunto porqué me llama a mi, una persona cuya solicitud fue rechazada. Y me dice” Durante cuatro años intenté cristalizar el ribosoma y jamás lo conseguí. Y por ello dejé la ciencia y me convertí en un administrador. Y ahora veo que es posible. Tiene toda mi admiración.” Fue en ese momento cuando lo supe.

P: Aparte de permitirnos desarrollar antibióticos más eficientes…¿qué más piensa conseguir con el estudio del ribosoma?

R: Los ribosomas son una buena herramienta para comprender la evolución. Allí hay un componente, el 16S ARN, que es la herramienta con la cual se decide donde en la evolución está cada animal, cuando construimos los árboles de la vida, la ramificación se decide aquí: desde las bacterias, las algas, hasta nosotros, todo se decide en el 16SARN (en animales más complejos se transforma en 18S) así podemos saber en que rama del árbol evolutivo se ubica cada ser vivo y compararlo con los humanos.

P: Pero…¿esto no es posible hacerlo ya?

R: Sí. Lo que buscamos nosotros, sin embargo, es lo que sucedió antes de la evolución, antes aún de las células. Darwin hablaba de organismos, nosotros hablamos de moléculas. Y el ribosoma es tan antiguo que creemos que hay una parte de él que formó parte de lo que existió antes de la vida, que luego llegó a la vida y aún funciona del mismo modo desde hace miles de millones de años. Ahora estamos no solo investigando en ello, sino intentando probarlo. En cierto sentido tratamos de comprender una de las preguntas filosóficas más importantes: De dónde venimos? Tratamos de descubrir el origen de la vida.

P:¿ Qué otras creencias científicas le quedan por desafiar?

R: El futuro para mi será comprender la resistencia de ciertos patógenos y el origen de la vida…creo que es suficiente. Pero la verdad nadie lo sabe “Que será, será, será? (esto último lo dice en español). Lo que tengo claro, por ejemplo es que pese a que a la industria farmacéutica no le interesan los antibióticos (nos curan pronto, son económicos, etc.) y esté más enfocada en los cócteles antiedad ya que la expectativa de vida crece, deberían saber que también la cantidad de gente que muere por enfermedades infecciosas está en alza. Con lo cual las farmacéuticas deberán también cuidar de quienes enferman…Al menos para que lleguen a una edad lo suficientemente avanzada como para comprar cocteles antienvejecimiento.

Redacción QUO